Contente

• Conteúdo: Diferença entre Alpha Helix e Beta Pleated Sheet
• Gráfico de comparação
• O que é o Alpha Helix?
• O que é a folha plissada beta?
• Principais diferenças

O motivo localizado na estrutura secundária das proteínas torna-se padrão como uma confirmação em espiral à direita ou em espiral à direita que lhe confere a distinção de uma hélice, portanto, comumente conhecida como hélice alfa. Por outro lado, a folha plissada beta também chamada de folha b é definida como o motivo padrão da estrutura secundária característica presente nas proteínas.

Conteúdo: Diferença entre Alpha Helix e Beta Pleated Sheet

• Gráfico de comparação
• O que é o Alpha Helix?
• O que é a folha plissada beta?
• Principais diferenças
• Explicação em vídeo

Gráfico de comparação

Base de Distinção	Alpha Helix	Folha plissada beta
Definição	O motivo localizado na estrutura secundária das proteínas torna-se padrão como uma confirmação em espiral à direita ou em espiral à direita que lhe confere a distinção de uma hélice.	A folha plissada beta, também chamada folha b, é definida como o motivo padrão da estrutura secundária característica presente nas proteínas.
Aminoácidos	Os grupos -R de aminoácidos existem na superfície externa.	Os grupos -R existem na superfície externa e interna da folha.
União	As ligações de hidrogênio são criadas dentro da cadeia polipeptídica para criar estruturas helicoidais.	Existe ligando duas ou mais de duas fitas beta de ligações de hidrogênio.

O que é o Alpha Helix?

O motivo localizado na estrutura secundária das proteínas torna-se padrão como uma confirmação em espiral à direita ou em espiral à direita que lhe confere a distinção de uma hélice, portanto, comumente conhecida como hélice alfa. Aqui, dentro da estrutura, o grupo N-H denota uma ligação de hidrogênio ao grupo C = O chamado esqueleto de aminoácidos que se torna presente em quatro resíduos antes da sequência da proteína. Dois avanços importantes na demonstração da hélice-α atual foram: a geometria da ligação correta, devido aos julgamentos da estrutura de pedras preciosas de aminoácidos e peptídeos e à expectativa de Pauling de ligações peptídicas planares; e desistir da suspeita de um número necessário de depósitos por volta da hélice. O minuto vital chegou no início da primavera de 1948, quando Pauling desceu com um inseto e foi dormir. Estando exausto, ele desenhou uma cadeia polipeptídica de medidas geralmente corretas em um pedaço de papel e a colapsou em uma hélice, prestando atenção em manter as ligações peptídicas planares. A hélice alfa é a hélice mais conhecida encontrada na natureza. É constituído por uma cadeia polipeptídica de ferida, na qual as cadeias laterais dos aminoácidos se expandem para fora do centro, o que lhe permite manter sua forma. Eles podem ser encontrados em uma ampla gama de tipos de proteínas, desde proteínas globulares, por exemplo, mioglobina até queratina, que é uma proteína rígida. Pode ser um privilégio concedido ou hélice à esquerda, mas foi demonstrado que o loop da hélice alfa é suportado, pois as cadeias laterais não entram em conflito. Esta informação fornece firmeza à alfa-hélice. Existem 3,6 depósitos de aminoácidos corrosivos para cada volta da espiral alfa-hélice.

O que é a folha plissada beta?

A folha plissada beta, também chamada folha b, é definida como o motivo padrão da estrutura secundária característica presente nas proteínas. A distinção que possui sobre outras proteínas torna-se o fator que consiste em fios que têm uma conexão com pelo menos dois ou três átomos de hidrogênio presentes na estrutura que forma a folha plissada. Uma cadeia β é uma extensão da âncora polipeptídica regularmente com 3 a 10 aminoácidos de comprimento com a coluna em uma adaptação ampliada. A relação supramolecular das folhas β envolveu-se no arranjo dos totais de proteínas e fibrilas observadas em várias doenças humanas, eminentemente as amiloidose, por exemplo, a doença de Alzheimer. Essa estrutura ocorre quando duas porções de uma cadeia polipeptídica se cobrem e formam uma linha de ligações de hidrogênio entre si. Essa ação pode ocorrer em um curso de ação paralelo ou em um plano hostil a paralelo. Paralelo e contra o mesmo plano de jogo é o resultado imediato da direcionalidade da cadeia polipeptídica. Uma estrutura correspondente à folha com vinco beta é a folha com vinco a. Essa estrutura é entusiasticamente menos ideal que a folha com vinco beta e é genuinamente sem precedentes em proteínas. Uma folha com vinco α é descrita pelo arranjo de suas reuniões de carbonila e amino; os grupos carbonila são completamente ajustados em um cabeçalho, enquanto todos os grupos N-H são ajustados na outra direção.

Principais diferenças

1. O motivo localizado na estrutura secundária das proteínas torna-se padrão como uma confirmação em espiral à direita ou em espiral à direita que lhe confere a distinção de uma hélice, portanto, comumente conhecida como hélice alfa. Por outro lado, a folha plissada beta também chamada de folha b é definida como o motivo padrão da estrutura secundária característica presente nas proteínas.
2. Os grupos -R de aminoácidos existem na superfície externa da hélice, enquanto que os grupos -R existem na superfície externa e interna da folha.
3. A hélice alfa é uma cadeia polipeptídica que é moldada e enrolada em uma estrutura semelhante a uma mola, mantida por ligações de hidrogênio. Por outro lado, as folhas plissadas Beta são feitas de fios beta associados ao lado por pelo menos duas ligações de hidrogênio que dão forma a uma espinha.
4. Uma hélice pode ser da esquerda (beta) ou da direita, onde a alfa hélice está constantemente à direita. Pelo contrário, as cadeias são ajustadas uma ao lado da outra, uma com a outra, dispostas inversamente à outra em folhas plissadas beta.
5. A formação de alfa hélice existe de tal forma que as ligações de hidrogênio são criadas dentro da cadeia polipeptídica para a criação de estruturas helicoidais. Por outro lado, existem folhas plissadas beta ligando duas ou mais de duas fitas beta de ligações de hidrogênio.